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酶固定化技術是生物催化工業化的核心環節，而金屬有機框架（MOFs）因其可編程的孔道結構等特性，成為固定化酶的理想載體。近年來模板導向合成法通過酶表面氨基、羧基等基團與MOFs前驅體的定向結合，實現了酶分子的高負載封裝。然而，如何進一步利用酶-MOFs界面相互作用，同步優化封裝效率與酶活性，仍是該領域的關鍵科學問題。

近日，上海科技大學的卓聯洋課題組提出了一種創新導向合成MOFs封裝酶策略，通過精準調控酶表面殘基，改變酶-MOFs界面相互作用，實現MOF晶體結構轉變。該策略可同步實現酶分子的高效封裝及活性精準調控，并在多種功能蛋白體系中驗證了其普適性，為酶-MOF復合材料的理性設計提供了新思路。值得一提的是作者也法展出簡易酶表面殘基調控手段，利用高分子聚合物修飾酶表面，調控酶表面殘基暴露。

采用陽離子聚合物PDDA作為修飾劑，通過靜電作用結合細胞色素c（Cyt c）表面的羧基位點，促使表面含氮基團密度顯著增加并改變其zeta電位，最終獲得氮富集型Cyt c-N。以Cyt c-N為結構導向模板調控MOFs合成過程，成功誘導ZIF-L二維層狀結構的形成；對比實驗表明，無模板條件下僅生成常規ZIF-8晶體。

催化活性測試表明，Cyt c-N@ZIF-L相較于天然Cyt c的比活性提升1.9倍，而Cyt c-N跟于天然Cyt c差異不大，單獨使用ZIF-L或PDDA在反應中沒有催化活性，證實當Cyt c-N被包封到MOF中時，增強了Cyt c的活性。紅外光譜分析揭示其α-螺旋含量降低（游離態為18.42%→復合體6.91%），表明蛋白質二級結構發生構象重排，導致活性中心暴露度顯著增加。機制解析表明，修飾引入的含氮基團與MOFs前驅體間的配位作用，使得α螺旋二級結構解旋，定向調控了活性位點的空間可及性，因此改變了Cyt c的活性。

表面修飾除了可精細調節Cyt c-MOFs界面配位環境控制活性位點暴露度，調節Cyt c活性，進一步將該策略拓展至其他數種常見的酶或蛋白質中，發現對不同分子量及不同等電點的蛋白進行表面修飾之后均可誘導MOF結構轉變，相較于傳統一鍋法封裝策略，酶負載量普遍提升，充分驗證了該策略的普適性。

該研究通過酶表面工程化修飾，揭示了酶蛋白質殘基介導的ZIF-8向ZIF-L拓撲轉變機制，提供了兼具高負載量與高活性MOF復合MOF催化體系的一種普適策略。

論文信息

Enzyme Surface Residues Direct Encapsulation into Metal–Organic Frameworks for Performance Regulation

Mengyao Wu, Yuexin Du, Hui Xu, Xiehaoran Zhang, Jialong Ma, Ao Li, Prof. Lien-Yang Chou

Angewandte Chemie International Edition

DOI: 10.1002/anie.202423741

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